纤溶酶是溶解纤维蛋白最主要的酶，其他酶如弹性蛋白酶虽亦可降解纤维蛋白，但在血液中含量极低，其生理意义尚待探讨。纤溶酶原活化过程主要有两条途径：①经由内皮细胞分泌的t-PA激活；②由尿激酶激活。不过t-PA本身又受到纤溶酶的活化，尿激酶除了受纤溶酶活化以外，还可由接触系统的激肽释放酶活化。目前人们普遍认为，血管内纤溶活化主要以t-PA途径为主，而血管外的活化以尿激酶为主。
现将这些酶逐一分析介绍如下：
纤溶酶原(plasmin。gen)纤溶酶原为单链糖蛋白，因其含糖量和种类的变化，在分离时可得到两种纤溶酶原，这两种纤溶酶原的分子量和生物学活性无显著差异。纤溶酶原含790个氨基酸，其基因编码位于第6号染色体的q26-27，经过糖基修饰后，其分子量为92 000。纤溶酶原由肝脏分泌入血，血中浓度为1.5～2μM，约200mg/L，其半寿期约为2.2天。
当纤溶酶原上的精560一缬561之间的肽键被t-PA或尿激酶水解后便形成由二硫键相连的活化的双链纤溶酶，其酶活性中心（组602，精645，丝740）位于轻链，亦称B链，含241个氨基酸(图6-4)，从N末端到560位氨基酸组成了重链，亦称A链。轻链上丝氨酸活性中心具有特殊的空间结构，该结构对由缬一苯丙一赖三肽组成的化学结构具有很高的亲和力。人们利用这一特点设计出测定其活性的发色底物或由三肽组成的纤溶酶特异性抑制物。
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